血紅素和珠蛋白構(gòu)成的綴合蛋白質(zhì),是脊椎動物血液的有色成分。其主要功能是運(yùn)輸氧,也有維持血液酸堿平衡的作用。血紅素是含2價鐵的卟啉化合物。鐵有6個配位鍵,其中4個與血紅素的環(huán)狀結(jié)構(gòu)相連,并與之處在同一平面中。另2個配位鍵中的一個與蛋白質(zhì)部分相連,還有1個則連接氧。珠蛋白含有4個亞基(α2β2),每個亞基連接1個血紅素輔基。人和許多動物血紅蛋白α鏈(含141個氨基酸殘基)和β鏈(含146個氨基酸殘基)的氨基酸序列已確定,也已用X射線衍射結(jié)構(gòu)分析測定其四級結(jié)構(gòu)(見蛋白質(zhì))。血紅蛋白基因的點(diǎn)突變導(dǎo)致異常血紅蛋白的產(chǎn)生。已發(fā)現(xiàn)數(shù)百種異常血紅蛋白,其中只有一小部分引起疾病發(fā)生,最常見也最了解的疾病是鐮刀形紅細(xì)胞貧血病。
血紅蛋白的四級結(jié)構(gòu)對其運(yùn)氧功能有重要意義。它能從肺攜帶氧經(jīng)由動脈血運(yùn)送給組織,又能攜帶組織代謝所產(chǎn)生的二氧化碳經(jīng)靜脈血送到肺再排出體外,F(xiàn)知它的這種功能與其亞基結(jié)構(gòu)的兩種狀態(tài)有關(guān),在缺氧的地方(如靜脈血中)亞基處于鉗制狀態(tài),使氧不能與血紅素結(jié)合,所以在需氧組織里可以快速地脫下氧;在含氧豐富的肺里,亞基結(jié)構(gòu)呈松弛狀態(tài),使氧極易與血紅素結(jié)合,從而迅速地將氧運(yùn)載走。亞基結(jié)構(gòu)的轉(zhuǎn)換使呼吸功能高效進(jìn)行。
血紅蛋白與一氧化碳的親和力是與氧的親和力的200倍,破壞血紅蛋白的運(yùn)氧功能是煤氣中毒的原因。