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胃蛋白酶 pepsin

放大字體  縮小字體 發(fā)布日期:2006-08-12
  指脊椎動物胃液中的蛋白酶,是典型的肽鏈內(nèi)切酶,底物特異性廣,但對鄰接疏水性氨基酸殘基的肽鍵能相當?shù)乃。等電點在pH=1附近;钚缘淖钸mpH約為2(以變性蛋白質(zhì)做底物時約為3.5)。在豬中除得到主要成分胃蛋白酶AEC3.4.23.1)外也得到胃蛋白酶BC。各種胃蛋白酶都是以無活性的前體物質(zhì)胃蛋白酶原(pepsinogenAB、C的形態(tài)分泌出來,在胃液的酸性條件下自我催化而激活。胃蛋白酶原A的等電點為pH3.7,分子量約4萬。氨基末端的殘基是亮氨酸。激活時從氨基末端切下幾個肽,剩下的部分,其分子量約33500,變成氨基末端具有異亮氨酸的胃蛋白酶A。這時被切下來的肽中有些具有抑制胃蛋白酶活性的作用。胃蛋白酶BC也有和A很相似的性質(zhì)(底物特異性也比A稍狹窄),激活時的變化也相同的。B對明膠的分解作用較強。據(jù)推測,它和曾被稱為明膠酶(gelatinase)是同一物質(zhì)。對胃蛋白酶的活性來說,認為兩個天冬氨酸殘基起重要作用。
 

 

 
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